Eines der Enzyme, das bei der Stickstoffaufarbeitung eine wichtige Rolle spielt, heißt Nitrogenase. Dieses komplexe Protein ist bei vielen Bakterien zu finden, die mit Pflanzen Symbiosen eingehen. Es kann N₂ in Ammoniumionen umwandeln und hilft damit, den atmosphärischen Stickstoff in die Nahrungsketten einzuspeisen. In seinem Zentrum beinhaltet das Enzym zwei Würfel, die aus Eisen- und Schwefelatomen aufgebaut sind. Einer dieser sogenannten Eisen-Schwefel-Cluster, der auch ein Molybdänatom beinhaltet, vermittelt die eigentliche Reaktion. „In diesem Zentrum, das aus so wenigen anorganischen Atomen aufgebaut ist, läuft eine sehr ungewöhnliche Chemie ab“, sagt Prof. Dr. Oliver Einsle vom Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg. „Was im industriellen Haber-Bosch-Verfahren, allerdings unter extremen Druck- und Temperaturbedingungen und auch nur mit einer sehr niedrigen Ausbeute, gelingt, bringt in der Natur dieses eine Enzym fertig.“

Im Haber-Bosch-Verfahren entstehen aus N₂ Ammoniumionen. Es wird zum Beispiel in der Kunstdüngerproduktion eingesetzt. Pro Tonne umgewandelten N₂ wird jedoch Energie verbraucht, die der Erzeugung von rund 1,7 Tonnen CO₂ entspricht. Außerdem: Der produzierte Dünger kommt nur zur Hälfte bei den Pflanzen an, die andere Hälfte wird von Bodenbakterien wieder abgebaut. Untersuchen Chemiker Metallo-Proteine wie die Nitrogenase, dann steht also immer auch ein Gedanke an die industrielle Anwendung im Raum. „Es wäre schön, Pflanzen die Fähigkeit zu geben, den Stickstoff aus der Luft selbst in die richtige Form umzuwandeln“, sagt Einsle. Dazu müssen Wissenschaftler die bakteriellen Enzyme aber erst vollständig verstanden haben. Wo genau im Zentrum des Enzyms lagert sich das Edukt (also das N₂-Gas) ein? In welchen Zwischenschritten werden die Elektronen von den Eisenatomen auf den Stickstoff übertragen? Einen ersten Ansatz, um diese Fragen zu beantworten, stellt eine Strukturanalyse dar. Wissen Forscher, wie das Protein der Wahl räumlich aufgebaut ist, dann können sie schon hieraus erste Vermutungen über die Abläufe während der Reaktion anstellen.

Mithilfe der Kristallografie sind Einsle und Co. bei einem anderen Enzym schon etwas weiter gekommen: der Purpurnen Distickstoffmonoxid-Reduktase (N₂O-Reduktase). Dieses Enzym, das in seinem reaktiven Zentrum einen Würfel aus Kupferatomen enthält und deshalb violett gefärbt ist, katalysiert ebenfalls einen Schritt im globalen Stickstoffkreislauf: die letzte Reaktion der Denitrifikation. Bei diesem Schritt wird aus dem Gas N₂O das Gas N₂, das in die Atmosphäre entweicht oder wieder zu Ammoniumionen reduziert werden kann. Einsle und sein Forschungsteam haben die räumliche Struktur des Enzyms aufgeklärt. Sie haben zusätzlich dazu herausgefunden, wie sich die N₂O-Moleküle an dem Kupferwürfel im Zentrum des Metallo-Proteins anordnen. Jetzt geht es darum, den genauen Mechanismus der Reaktion aufzuklären. Dabei stellt sich auch die Frage, ob man den Vorgang synthetisch nachstellen kann.

Die Enzyme des Stickstoffmetabolismus dienen den Bakterien zur Energiegewinnung. Sie sitzen allesamt an den Membranen des Bakteriums. Bei den Reaktionen, die sie katalysieren, werden immer auch Protonen frei (also positiv geladene Wasserstoffionen). Diese werden über die Membranen gepumpt, wobei Energie frei wird. Neben der Forschung an den Enzymen des globalen Stickstoffkreislaufs interessieren sich die Biochemiker um Einsle daher auch allgemein für die Funktion von Membranproteinen. Wie transportieren sie Protonen? Wie entsteht dabei Energie? Die Einsle-Gruppe ist seit zwei Jahren in Freiburg und profitiert von Kooperationen mit Arbeitsgruppen aus der Chemie, Medizin, Biologie oder Pharmazie. Diese Gruppen liefern den Forschern Probenmaterial, aber auch neue Ideen und Fragestellungen. Im Gegenzug klären Einsle und seine Mitarbeiter die Strukturen der Proteine auf, an denen die Kooperationspartner interessiert sind. „Von verschiedenen Seiten kommen Leute auf uns zu und wollen wissen, wie ihre Proteine aussehen“, sagt Einsle. „Solche Projekte sind immer für beide Seiten fruchtbar.“ Die Röntgenkristallografie ist aus den modernen Life Sciences nicht mehr wegdenkbar – ähnlich wie einst die Mikroskopie.